Bílkovinné řetězce obvykle zaujímají pravidelné prostorové struktury (konformace), vyznačující se relativně nízkou entropií. Podobně jako u krystalů je i zde pokles entropie vyvážen tím, že nová struktura je stabilnější a držena pohromadě interakcemi (například vodíkovými vazbami) mezi těmi částmi řetězce, které se při "smotání" dostanou blízko sebe.
Jak už jsme na Science Worldu několikrát uváděli (a jak se konec konců uvádí i všude jinde :-)), namísto minima entropie směřují biochemické pochody k minimu tzv. Gibbsovy energie. Ta je charakterizována rovnicí dG = dH – TdS. Změny entalpie proto umožní i vzrůst entropie molekuly. Teplotní závislost entropie ukazuje, že uspořádanost řetězce bude s teplotou samozřejmě klesat.
V této souvislosti však dosud není vyřešena otázka, zda makromolekuly setrvávají ve stavu absolutního minima Gibbsovy energie, nebo pouze nejbližšího lokálního minima, které je dosti stabilní díky vysokým energetickým bariérám. Bílkovinný řetězec se do stabilního stavu svine prakticky bleskově už při své syntéze (svinutí je tudíž automatické a zřejmě závislé pouze na pořadí jednotlivých stavebních jednotek v molekule), tudíž se zdá, že půjde spíše o lokální než absolutní minimum.
Zatím nejsou k dispozici prostředky, které by umožňovaly měřit Gibbsovu energii dalších hypotetických uspořádání molekuly a otázka se proto pohybuje spíše ve spekulativní rovině.
Tento problém se samozřejmě netýká pouze bílkovin, ale všech makromolekul, které vytvářejí pravidelné řetězce, tj. např. "zašroubovaných" (:-)) vláken nukleových kyselin.
(Zdroj: Zdeněk Vodrážka: Základy biochemie, skripta VŠCHT Praha)
